Priony to cząsteczki białka z elemantami węglowodanów - glikoproteiny, które mogą być przyczyną szerzącego się zakażenia,
chociaż nie są drobnoustrojami. Nie posiadają struktury komórki, jak bakterie, czy pasożyty, a nawet nie mają kodu genetycznego, jak wirusy. Sama glikoproteina, w pojedynczych, niezależnych cząsteczkach.
Prionami zainteresowano się w związku z rzadkimi, śmiertelnymi chorobami układu nerwowego ludzi i zwierząt. Najbardziej znanymi prionowymi chorobami zwierząt są trzęsawka (ang. scrapie) i choroba szalonych krów związana z podawaniem paszy zawierającej resztki zakażonych owiec. Ludzkie choroby
prionowe to: choroba Creutzfeldta-Jacoba – najczęstsza, choroba Gertsmanna-Strausslera-Scheinkera, choroba kuru związana z kanibalizmem ludzkich mózgów wśród tubylców Nowej Gwinei – obecnie niespotykana i śmiertelna rodzinna bezsenność.
W zdrowych organizmach istnieją geny kodujące priony. Geny te aktywne są najczęściej w mózgu.
Białka prionowe to normalny składnik organizmu. Występują w błonach komórkowych i krążą wraz z fragmentami błony zewnętrznej i wewnętrznych pęcherzyków komórki (endosomów). W badaniach poszukujących specyficznej roli
prionów w zdrowym organizmie stworzono myszy transgeniczne, które nie posiadały genów kodujących priony i co za tym idzie, nie posiadały prionów. Nie zaobserwowano u tych zwierząt większych zaburzeń, więc nie udowodniono, czy priony rzeczywiście są konieczne do życia.
Istnieją priony zdrowe, tzw. komórkowe i zakaźne, powodujące chorobę. Jedne od drugich różnią się jedynie kształtem cząsteczki (konformacją) i w podatnością na rozkład przez enzymy. Priony komórkowe są rozkładane przez proteinazy, a zakaźne są odporne na ich działanie.
Badania dowiodły, źe niewielka ilość prionów zakaźnych przez kontakt potrafi zmienić ogromną liczbę prionów komórkowych w zakaźne, czyli o zakaźności i szerzeniu się choroby w organizmie decyduje fakt, że priony zakaźne modelują kształt innych białek o tym samym składzie, upodabniając je do siebie. Białka mające właściwość zmiany kształtu innych białek nazywane są chaperonowymi.
Choroby prionowe charakteryzują się bardzo długim okresem wylęgania, wynoszącym co najmniej kilka miesięcy. Zakaźne choroby prionowe przenoszą się przez kontakt. Dziedziczne przechodzą z pokolenia na pokolenia wraz z punktową mutacją sprzyjającą zapadnięciu na chorobę.
Mechanizm szkodliwości prionów zakaźnych polega na gromadzeniu się ich w komórkach w błonach powiększających się pęcherzyków, zwanych wakuolami, zaburzeniu recyrkulacji błon oraz gromadzeniu się prionów zewnątrzkomórkowo w postaci tzw. beta-amyloidu.
Dziedziczenie samych białek prionowych, bez udziału kodu genetycznego również jest możliwe i dotyczy jedynie organizmów haploidalnych, rozmnażających się przez podział.
Przeprowadzanych jest wiele badań dotyczących prionów. Wyjaśnienia wymaga zwłaszcza ich rola w organizmie zdrowym. Nie jest obecnie znane lekarstwo na choroby prionowe.